Ziel der Forschungsarbeiten der Arbeitsgruppe ist das Verständnis von Funktion und Wirkungsweise von membranständigen Proteinen und Membranproteinkomplexen auf der Basis von genau ermittelten dreidimensionalen Strukturen. Hierzu werden molekularbiologische, biochemische, biophysikalische, theoretische und insbesondere kristallographische Methoden eingesetzt. Die bisherigen Projekte umfassten bakterielle Membranproteinkomplexe der Photosynthese und der Bioenergetik. Zunehmend werden in der Arbeitsgruppe eukaryotische Membranproteine bearbeitet. Im Rahmen der Aktivitäten des Sonderforschungsbereichs und der Graduiertenkollegs soll in Zukunft das Themenspektrum um Proteine, die eine Rolle bei weiteren Membrantransportprozessen und bei der Signalleitung spielen, erweitert werden.
Ausgewählte Publikationen:
- Juhnke, H.D., Hiltscher, H., Nasiri, H. R., Schwalbe, H., Lancaster, C.R.D.: Production, characterization, and determination of the real catalytic properties of the putative 'succinate dehydrogenase' from Wolinella succinogenes. Mol. Microbiol. 71, 1088-1101(2009)
- Lancaster, C. R. D., Hunte, C., Kelley III, J., Trumpower, B.L., Ditchfield, R.: A comparison of stigmatellin conformations, free and bound to the photosynthetic reaction center and the cytochrome bc1 complex. J. Mol. Biol. 368, 197-208.(2007)
- Madej, M.G., Nasiri, H.R., Hilgendorff, N.S., Schwalbe H., and Lancaster, C.R.D.: Evidence for transmembrane proton transfer in a dihaem-containing membrane protein complex. EMBO J. 25, 4963-4970 (2006).
- Mileni, M., Haas, A.H., Mäntele, W., Simon, J., and Lancaster, C.R.D.: Probing heme propionate involvement in transmembrane proton transfer coupled to electron transfer in dihemic quinol:fumarate reductase by 13C-labeling and FTIR difference spectroscopy. Biochemistry 44, 16718 - 16728 (2005).
- Haas, A.H. and Lancaster, C.R.D.: Calculated coupling of transmembrane electron and proton transfer in dihemic quinol:fumarate reductase. Biophys. J. 87, 4298-4315 (2004).
